Hemoglobin er et essensielt protein for menneskers liv, det utfører en rekke funksjoner, hvorav den viktigste er transport av oksygen til celler og vev. Det finnes flere former for hemoglobin, hver med sine egne egenskaper.
Typer etter proteininnhold
Avhengig av proteininnholdet i formen av humant hemoglobin, er det to typer. Disse er fysiologiske og unormale.
Former for fysiologisk type hemoglobin forekommer i visse stadier av menneskelivet. Men patologiske dannes ved en feil sekvens for plassering av en rekke aminosyrer i globin.
Hovedtyper av hemoglobin etter form
I menneskekroppen kan det være tilstede:
- Oxyhemoglobin. Dette stoffet interagerer med oksygenmolekyler. Det er tilstede i blodet i arteriene, og det er grunnen til at det har en rik skarlagensfarge.
- Karboksyhemoglobin. Denne typen protein interagerer med karbondioksidmolekyler. Utvalgte molekylertrenge inn i lungenes vev, hvor karbondioksid fjernes og oksygen mettes med hemoglobin. Denne typen protein er tilstede i venøst blod, på grunn av dette har det en mørkere farge og større tetthet.
- Methemoglobin. Dette er et stoff som interagerer med en rekke kjemiske midler. Den patologiske formen for hemoglobin, og en økning i mengden av dette stoffet kan indikere forgiftning av kroppen, det er et brudd på oksygenmetning av vev.
- Myoglobin. Fungerer som en fullverdig analog av røde blodlegemer. Hovedforskjellen er bare at plasseringen av dette proteinet er hjertemuskelen. Når muskler er skadet, kommer myoglobin inn i blodet, hvoretter det skilles ut fra kroppen på grunn av nyrenes funksjon. Men det er en mulighet for blokkering av nyrenes tubuli, noe som kan provosere døden av vevet. I slike situasjoner er forekomsten av nyresvikt og oksygenmangel i vevet ikke utelukket.
Andre typer hemoglobin
I ulike informasjonskilder skilles også følgende former for hemoglobin ut:
- Glykert hemoglobin. Denne formen er en uadskillelig forbindelse av glukose og protein. Denne typen glukose kan bevege seg gjennom blodet i lang tid, så den brukes til å oppdage sukkernivåer.
- Foster. En form for hemoglobin er tilstede i blodet til et embryo eller nyfødt baby de første dagene av livet. Oppført som en aktiv art når det gjelder oksygenoverføring, er under påvirkning av miljøet utsatt for rask ødeleggelse.
- Sulfhemoglobin. Den presenterte typen protein forekommer i blodet når et stort antall medisiner konsumeres. Som regel overstiger ikke innholdet av dette proteinet 10%.
- Dyshemoglobin. Det er dannet med slike bindinger som fullstendig fratar proteinet evnen til å utføre sine funksjoner. Dette indikerer at denne typen hemoglobin vil bli transportert gjennom blodet i form av et tilleggsstoff. Etter tid vil det bli behandlet av milten. Ved normal helse finnes dette stoffet i kroppen til hver person, men hvis tilfeller av denne typen leddbånd blir hyppigere, vil organene som er involvert i å transportere blod gjennom kroppen måtte fungere med økt intensitet, som et resultat av dette de vil bli utslitt og utslitt raskere.
patologiske former for hemoglobin
Separat gruppe skiller seg ut:
- D-Punjab;
- S;
- C;
- H.
Formen for hemoglobin D-Punjab har fått navnet sitt på grunn av sin brede distribusjon i Punjab, India og Pakistan. Opprinnelsen til proteinet skyldtes spredningen av malaria i ulike deler av Asia. I følge statistikk finnes dette proteinet i 55 % av tilfellene av det totale antallet patologiske former for hemoglobin.
Hemoglobin S ble dannet i Vest-Afrika av fem separate mutasjoner.
Protein Cer en av de vanligste strukturelle variantene av hemoglobin. Folk som har dette proteinet kan lide av en tilstand som kalles hemolytisk anemi.
Hemoglobin H provoserer utviklingen av en så alvorlig sykdom som alfa-thalassemi.
Hovedfunksjoner
Uavhengig av formene og derivatene av hemoglobin, har dette stoffet følgende funksjoner:
- Transport av oksygen. Når en person inhalerer luftmasser, trenger oksygenmolekyler inn i lungenes vev, og derfra beveger de seg til andre vev og celler. Hemoglobin forbinder oksygenmolekyler og transporterer dem. Hvis denne funksjonen er svekket, oppstår det oksygenmangel, som er svært farlig for hjernens funksjon.
- Transport av karbondioksid. I denne situasjonen binder hemoglobin allerede karbondioksidmolekyler, og transporterer dem deretter.
- Opprettholde surhetsgraden. Med akkumulering av karbondioksid i blodet observeres forsuringen. Dette bør absolutt ikke tillates, siden konstant fjerning av karbondioksidmolekyler må skje.
Normal ytelse
For at leger skal finne de normale formene for hemoglobin i menneskekroppen, blir det utført tester.
Merk at frekvensen av fritt hemoglobin i blodet til mennesker i forskjellige aldre kan ha følgende indikatorer:
- menn i alderen 18+ – 120 til 150 g/l;
- kvinner over 18 år– fra 110 til 130 g/l;
- nyfødte og barn under 18 år - 200 g/l.
Økning eller reduksjon i mengden fritt hemoglobin i blodet kan provosere proteinets overgang til en annen form - patologisk.
Det finnes en rekke metoder for å stabilisere mengden, så hvis testresultatene indikerer en over- eller redusert rate, bør du umiddelbart oppsøke lege. På grunn av tilstedeværelsen av et stort antall forskjellige former for hemoglobin, kan bare en profesjonell lege i laboratoriet bestemme hva som er tilstede i kroppen. Påvisningen blir mulig med en biokjemisk blodprøve.
