Sirkulasjonssystemet utfører en transportfunksjon i kroppen til alle varmblodige dyr, og leverer næringsstoffer og oksygen til vevet. Transport av oksygen og karbondioksid utføres takket være røde blodlegemer, som inkluderer et viktig stoff - hemoglobin. I denne artikkelen skal vi se på typene og forbindelsene av hemoglobin.
Hva er hemoglobin
Hemoglobin er en komponent i røde blodceller som tilhører gruppen av proteiner. Den består av 96% av proteinstoffet til globin og 4% av stoffet med et atom av 2-valent jern - hem. I 1 celle i en erytrocytt inneholder den omtrent 280 millioner molekyler, som danner den røde fargen på blod.
Homoglobinets hovedegenskap er jernets evne til å feste og frigjøre gasser, og danner bevegelsen av oksygen fra lungene til vevet og karbondioksid fra vevet til lungene. Derfor er dens rolle i prosessen med gassutveksling i kroppen uerstattelig.
Struktur og typer humant blodhemoglobin
På forskjellige stadier av menneskelig utviklingsammensetningen av hemoglobin er forskjellig i strukturen til polypeptidkjeder. Avhengig av hvilke polypeptidkjeder hemoglobinstrukturen inneholder, er typene hemoglobin hos mennesker som følger:
- Voksenhemoglobin (HbA) forekommer i dominerende mengder (ca. 98-99 % av tot alt blod) hos voksne. HbA består av 2 og 2 polypeptidkjeder. Hver av aminosyrehelixene inneholder en hem-komponent med et atom som er ansvarlig for affiniteten til oksygenmolekylet. HbA har mindre oksygenaffinitet enn andre typer hemoglobin, men er samtidig mer motstandsdyktig mot pH- og t-svingninger.
- Fosteret (HbF) syntetiseres i fosteret i livmoren fra og med 6-7 uker av svangerskapet, etterfulgt av erstatning med HbA. Allerede fra den første levemåneden avtar syntesen av HbF, det totale blodvolumet øker, og syntesen av HbA øker, som ved en alder av tre år av et barns liv når prosentandelen av blodsammensetningen til en voksen. Fosterhemoglobin skiller seg fra en voksen i sammensetningen av globinkjeder; i stedet for en kjede, er det en type helix her. HbF, sammenlignet med HbA, er mindre motstandsdyktig mot endringer i blodets pH og svingninger i kroppstemperatur.
- Embryonisk (HbE). Den primære formen av respirasjonsproteinet produseres i embryoet allerede før dannelsen av morkaken (allerede i den første uken av svangerskapet) og varer opptil 6-7 uker. Strukturen utmerker seg ved tilstedeværelsen av kjeder og ζ-typer.
Patologiske typer hemoglobin
I noen tilfeller påvirketgenetiske defekter oppstår unormal syntese av hemoglobinceller. Patologiske typer hemoglobin skiller seg fra fysiologiske i sammensetningen av polypeptidbindinger, eller rettere sagt, i deres mutasjon.
Som et resultat av DNA-mutasjon, utføres syntesen av erytrocyttkomponenter ikke med glutamin, men med valinaminosyre. Denne "ramme"-substitusjonen fører til dannelsen av en type 2-proteinstruktur med et "klebrig" sted på overflaten som er i stand til å tilpasse strukturer av sitt eget slag. Dermed skjer polymeriseringen av HbS-molekyler og som et resultat sedimentering av tunge og dårlig transporterte erytrocytter i blodårene. Dette avviket kalles "sigdanemi".
Normer for hemoglobininnhold hos mennesker
Innholdet av proteinrespiratoriske strukturer i blodet til mennesker kan variere avhengig av kjønn, alderskategori, livsstil og noen andre funksjoner, for eksempel graviditet.
Normale verdier for hemoglobininnhold i blodet, ikke ansett som en patologisk abnormitet:
- Menn - 130–150 g/L.
- Kvinner - 120-140 g/l.
- Hos barn opptil et år 100-140 g/l, og den første måneden kan disse verdiene komme opp i 220 g/l på grunn av økt konsentrasjon av fosterhemoglobin. Hos barn fra ett år til 6 år - 110-145 g/l, og fra 6 år - 115-150 g/l, uavhengig av barnets kjønn.
- Under svangerskapet er det en nedgang i konsentrasjonen av HbA til 110 g/l, som imidlertid ikke regnes som anemi.
- Hos eldre regnes trenden som normenreduksjon med 5 enheter fra den deklarerte normen, avhengig av pasientens kjønn.
I henhold til aldersgrensen er også sammensetningen av blod, som samtidig inneholder ulike typer hemoglobin, forskjellig. Så, for eksempel, hos en voksen er det naturlige forholdet 99 % HbA og opptil 1 % HbF. Hos barn under ett år er prosentandelen av HbF betydelig høyere enn hos voksne, noe som forklares av den gradvise nedbrytningen av den opprinnelig eksisterende formen for føt alt hemoglobin.
Physiological Forms
Siden det respiratoriske røde pigmentet kontinuerlig er involvert i gassutvekslingsprosesser i kroppen, er dets hovedegenskap evnen til å danne forbindelser med molekyler av forskjellige gasser. Som et resultat av slike reaksjoner dannes det fysiologiske typer hemoglobin, som anses som normale.
- Oxyhemoglobin (Hb) er en forbindelse med et oksygenmolekyl. Prosessen skjer i åndedrettsorganene, i alveolene i lungene. Oksygenerte røde blodlegemer farger blodet i en skarlagenrød farge, som kalles arteriell og beveger seg fra lungene til vevet, og beriker dem med oksygen som er nødvendig for oksidative prosesser.
- Deoksyhemoglobin (HbH) - redusert hemoglobin dannes i det øyeblikket røde blodlegemer gir oksygen til vev, men ennå ikke har rukket å ta karbondioksid fra dem.
- Karboksyhemoglobin (Hb) dannes når karbondioksid fjernes fra vevet og føres til lungene, og fullfører prosessen med menneskelig respirasjon. Karboksyhemoglobin gir venøst blod en mørk farge - burgunder.
patologiske forbindelser
Erytrocytter kan feste ikke bare gasser som er involvert i respirasjonsprosessen, men også andre, og danner patologiske typer hemoglobin som utgjør en fare for menneskers helse og til og med liv. Disse forbindelsene har en lav grad av nedbrytning, derfor fører de til oksygenmangel i vev og alvorlige brudd på respirasjonsprosessen.
- Karbhemoglobin (HbCO) er en ekstremt farlig forbindelse i blodet til en person som har inhalert karbonmonoksid. Blokkerer røde blodlegemers evne til å frakte oksygen til vev. Selv en liten konsentrasjon av karbonmonoksid i luften på 0,07 % kan være dødelig.
- Methemoglobin (HbMet) dannes ved forgiftning med nitrobenzenforbindelser, eksempler på disse er alifatiske løsningsmidler av harpiks, etere, cellulose, mye brukt i tekstilindustrien. Nitrater, når de interagerer med hemoglobin, konverterer det 2-valente jernet i hemet til 3-valent jern, noe som også fører til hypoksi.
Hemoglobindiagnostikk
For å påvise konsentrasjonen av globin respiratoriske strukturer i menneskelig blod, utføres kvalitative og kvantitative typer analyser. Hemoglobin undersøkes også for mengden jernioner det inneholder.
Den viktigste kvantitative metoden for å bestemme konsentrasjonen av hemoglobin i dag er kolorimetrisk analyse. Det er en studie av fargemetningen til biologisk materiale når en spesiell farge legges til det.reagens.
Kvalitative metoder inkluderer studiet av blod for innholdet av forholdet mellom HbA- og HbF-typer i det. Kvalitativ analyse inkluderer også å bestemme mengden glykosylerte hemoglobinmolekyler (forbindelser med karbon) i blodet - metoden brukes til å diagnostisere diabetes mellitus.
Avvik hemoglobinkonsentrasjon fra normen
HbA-balansen kan variere både under og over normalen. I alle fall fører dette til negative konsekvenser. Når HbA faller under den etablerte normen, oppstår et patologisk syndrom, som kalles "jernmangelanemi". Det uttrykkes ved sløvhet, tap av styrke, uoppmerksomhet. Det påvirker nervesystemet negativt, det er spesielt farlig i barndommen, da det ofte forårsaker etterslep i psykomotorisk utvikling.
Forhøyet hemoglobin er ikke en egen sykdom, men snarere et syndrom som indikerer ulike patologier, som diabetes, lungesvikt, hjertesykdom, nyresykdom, overskudd av folsyre eller B-vitaminer, onkologi, etc.
